دانلود فایل فلش فارسی تبلت چینی A33 D12r_v11(رام نایاب A33 D12r_v11)

اختصاصی از فی دوو دانلود فایل فلش فارسی تبلت چینی A33 D12r_v11(رام نایاب A33 D12r_v11) دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

دانلود فایل فلش فارسی تبلت چینی A33 D12r_v11

رام نایاب A33 D12r_v11

ورژن برد:D12r_v11_8723-8703_v11_0312

دارای زبان فارسی

پردازنده : cpu A33

این رام قابل فلش توسط برنامه PhoenixSuitPro میباشد .
  پیشنهاد میشود از فایل Phoenix_USBPro_v334_EN جهت فلش استفاده نمایید .
  دارای منوی فارسی .

این فایل را به صورت تست شده و با قیمت مناسب از سایت جنوب جی اس ام دانلود کنید.

نحوه دانلود رام:

شما پس از پرداخت اینترنتی وارد صفحه ایی شده که به شما اجازه ی دانلود فایل زیر را می دهد، فایل را دانلود کرده و آنرا Unzip کنید، سپس می توانید لینک دانلود رام را درون آنرا مشاهده فرمایید.

free download china A33 D12r v11,free download A33 D12r v11,southgsm,free download file flash A33 D12r v11,دانلود فایل فلش تبلت چینی مخصوص لایو سوییت A33 D12r v11,دانلود فایل فلش تبلت چینی مخصوص فونیکس A33 D12r v11,مشکل پترن ,مشکل پترن تبلت چینی ,free file flash allwinner A33 D12r v11,دانلود رام فارسی تبلت چینی مخصوص فونیکس A33 D12r v11,free download rom A33 D12r v11,دانلود رام تبلت چینی مخصوص فونیکس A33 D12r v11,حل مشکل هنگ لوگو ,

دانلود مقاله وضوح تصویر در عکاسی

اختصاصی از فی دوو دانلود مقاله وضوح تصویر در عکاسی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

مشخصات این فایل
عنوان:وضوح تصویر در عکاسی
فرمت فایل: word(قابل ویرایش)
تعداد صفحات:25

این مقاله در مورد وضوح تصویر در عکاسی می باشد.

 

بخشی از تیترها به همراه مختصری از توضیحات مقاله وضوح تصویر در عکاسی

بسیاری از کنترل های تصاویر توسط دوربین های ویدئویی بطور خودکار انجام می شود و مشکل ما را آسان می کند اما این مکانیسم خودکار، به معنای آن نخواهد بود که توجه به شرایط ضبط برای ما بی اهمیت است، بلکه باید بتوانیم شرایط بهینه از اعمال خودکار دوربین را فراهم کنیم. قبل از انجام هرگونه دخالت در کیفیت تصویر ابتدا نتیجه را در ذهن خود بررسی کنید و سپس مبادرت به انجام آن کنید. شما همیشه قادر به تکرار یک موضوع نیستید.
1-برای آنکه تصویر بصورت خودکار واضح شود کلید را در حالت “AUTO” قرار دهید.
...(ادامه دارد)
اگر از وضوح دستی استفاده می کنید، می توانید با فشار کلید، “PUSH AUTO” وضوح خودکار را برای لحظه یا کوتاه بکار اندازید و تصویر را واضح شده ببینید. توجه داشته باشید که وضوح خودکار همیشه قادر به عمل نیست. در مواردی مناسب تر است که از وضوح دستی استفاده کنید: (در این مورد، بخش وضوح را مطالعه کنید)
لنز دوربین های ویدئویی، یک لنز زوم می باشد. چنانچه می باشد. چنانچه می دانید؛ لنز زوم امکان انتخاب فاصله های کانونی متفاوت را برروی خود داراست. شما با استفاده از دو کلید روی دسته، دوربین “W.T” می توانید بطور خودکار فاصله های کانونی را اختیار کنید و یا از علم زوم خودکار استفاده کنید....(ادامه دارد)

کلوین
چنانکه می دانید؛ هر جسمی هنگام حرارت دیدن، از خود نور تولید می کند و رنگ نور تولید شده نیز مناسب با حرارت تغییر می کند. محققان متوجه شده اند که اگر به اجسام، حرارت داده شود آنها می توانند تمام رنگ نورهای طیف نور خورشید را از خود تولید کنند.
محققان به یک جسم ویژه تحت شرایط آزمایشگاهی حرارت دادند و متوجه شدند که این جسم ویژه در حرارت های مختلف می تواند تمامی طیف مرئی نور خورشید را از خود تولید کند. میزان حرارت داده شده با واحدی بنام «کلوین» اندازه گیری شده که با واحد اندازه گیری سانتیگراد نسبت دارد...(ادامه دارد)

-اگر دوربین شما مدل جدیدی باشد، در روز خوددو کلید برای رفع “TRACK” خواهد داشت. با فشار آنها می توانید پیچیدگی تصویر را بخصوص در هنگام “play back” رفع کنید.
-در صورتیکه بخواهید قسمتی از تصویری را که در حال ضبط هستید بلافاصله پس از ضبط مشاهده کنید می توانید با استفاده از کلید REWIEW چند دقیقه قبل را ببینید. در برخی دوربین ها کلیدی به نام CAMERA SEARCH وجود دارد که به وسیله آن می توان در هنگام ضبط، تصاویر قبل یا بعد را مشاهده نمود.
-دوربین های ویدیویی VHS جدید به عنوان یک دستگاه ضبط و پخش ویدئویی نیز محسوب خواهند شد، که به وسیله آن اعمالی چون پخش نوار، ضبط یک تصویر از طریق تلوزیون یا یک دستگاه ویدئویی دیگر، ضبط صدا و ادیت را هم انجام داد. برای راه اندازی این سیستم ها، پوشش انتخاب گر CAMERA-VTR را باز کنید تا قادر به انجام این عملیات باشید....(ادامه دارد)

چشمی (VISURE)
جهت دیدن تصاویر و کنترل آنچه در حال ضبط است برروی دوربین های تصویر برداری یک چشمی الکترونیکی تعبیه شده که همانند سیستم یک گیرنده تلوزیون اقدام به تولید تصویر الکترونیکی می نماید چشمی دوربین های مختلف، دارای مشخصات متفاوتی است. در نوع حرفی چشمی کلیدهایی جهت تنظیم، روشنایی و کنتراست نوری تصویر، نصب شده. در انواع جدید آن، ضمن بالا رفتن کیفیت تصویر درون چشمی، قابلیت حرکات و زوایایی دید متفاوت و متنوعی برای ویزر (چشمی) ایجاد شده ایت. همچنین برخی ویزورها به یک مونیتور کوچک رنگی تبدیل شده که علاوه بر کاربردهای قبلی، می توان رنگ درون صحنه را نیز کنترل کرد....(ادامه دارد)

علائم اطلاعاتی:
1-F…E نمایانگر کنترل میزان مصرف باطری است. هنگامی که هر چهار خط تیره در فاصله F و E باشد باطری در بالاترین میزان قدرت دهی است، به مرور که از باطری استفاده می شود از قدرت باطری کم شده و خط های تیره یکی یکی کم می شوند. دقت کنید که هیچگاه از تمام خطوط استفاده نشود و بعد از کم شدن 2 یا 3 خط باطری را خارج کرده آنرا شارژ کنید. در غیر اینصورت از عمر مفید باطری کم خواهد شد. 2-0000 نمایانگر میزان مصرف شمارش معکوس از 9999 آغاز شده، یا بصورت ثانیه – دقیق – ساعت انجام می شود....(ادامه دارد)

دانلود تحقیق کامل درمورد الکتروفورز

اختصاصی از فی دوو دانلود تحقیق کامل درمورد الکتروفورز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*
فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)
تعداد صفحه: 21

الکتروفورز

به سبب اینکه ماکرومولکول های زیستی مانند دی‌ان‌ای و پروتئین ها باردار هستند می‌توان با قرار دادن آنها در یک میدان الکتریکی، آنها را بر اساس خواص فیزیکی مانند شکل فضایی، وزن مولکولی و بار الکتریکی، تفکیک کرد. برای این منظور از روشی بنام الکتروفورز استفاده می‌شود. روش های مختلف الکتروفورزی برای تفکیک و مطالعه بیومولکول ها اعم از اسید های نوکلئیک یا پروتئین ها ابداع شده است.

الکتروفورز ژل

از یک محیط نیمه جامد (ژل) به عنوان فاز ثابت استفاده می‌شود. این نوع الکتروفورز برحسب نوع ژل به کار گرفته شده به دو نوع الکتروفورز ژل پلی‌اکریل آمید ( PAGE) و الکتروفورز ژل آگارز تقسیم می‌شود. الکتروفورز PAGE دارای قدرت تفکیک بسیار بالائی بوده و برای تفکیک پروتئین ها و اسید های نوکلئیک به کار گرفته می‌شود. به منظور بررسی پروتئین ها با استفاده از PAGE، به سبب اینکه پروتئین ها دارای بار مختلف هستند، معمولاً برای اینکه تفکیک فقط براساس وزن مولکولی انجام شود به بافر ماده شیمیائی SDS (سدیم دو دسیل سولفات ) اضافه می‌شود. SDS مولکول بزرگی با بار منفی می‌باشد. این ماده باعث واسرشت شدن پروتئین ها شده و به آنها متصل می‌شود. به ازای هر دو اسید آمینه، یک مولکول SDS به پروتئین متصل می‌شود که باعث القاء بارمنفی متناسب با وزن مولکولی به پروتئین می‌شود. هر چه غلظت پلی اکریل آمید بیشتر باشد قدرت تفکیک ژل بیشتر خواهد بود و مولکول های دارای وزن مولکولی نزدیک به هم را بهتر تفکیک می‌نماید. برای تفکیک اسیدهای نوکلئیک در صورت امکان از ژل آگارز استفاده می‌شود. تهیه ژل مزبور به مراتب سریعتر وآسانتر از ژل پلی اکریل آمید بوده و هزینه کمتری را در بر می‌گیرد. معمولاً برای تفکیک قطعات بزرگ DNA (بزرگ‌تر از 500 جفت باز) در صورتیکه هدف صرفاً بررسی کیفی و تفکیک باشد استفاده از ژل آگارز انتخاب اول است. برای تفکیک قطعات کوچک DNA دو رشته‌ای و قطعات DNA تک رشته‌ای از ژل پلی اکریل آمید استفاده می‌شود. قدرت تفکیک ژل های مزبور ارتباط مستقیمی با غلظت آنها دارد. برای مثال، برای تفکیک قطعاتی به اندازه 100 جفت باز از آگاروز 3% و برای قطعات حدود 2000 جفت باز از آگارز 8/0 % استفاده می‌شود. در صورتیکه نیاز به تفکیک DNA به صورت تک رشته‌ای باشد، از مواد واسرشت کننده نظیر اوره، فرمالدهید یا فرمامید در ژل هم‌زمان با الکتروفورز استفاده می‌شود. به این نوع ژل ها، ژل واسرشت کننده می‌گویند. چنین ژل هائی پیچ و تاب های اسید های نوکلئیک را از هم باز کرده و بنابراین تفکیک مولکول ها فقط براساس طول و نه ساختار دوم انجام می‌شود. در این ژل ها مولکول های کوچک‌تر در مقایسه با مولکول های بزرگ‌تر سریعتر حرکت کرده و مسافت بیشتری را طی می‌کنند. از روش PAGE برای بررسی جهش‌ها و تعیین توالی دی‌ان‌ای استفاده می‌شود.

تاریخچه ی الکتروفورز دو بعدی

الکتروفورز روشی است که در آن نمونه هایی که بار الکتریکی دارند، تحت تأثیر یک میدان الکتریکی از میان شبکه ای متخلخل حرکت می کنند و از یکدیگر جدا می شوند. سیر تکوین وتکامل این روش در جداسازی پروتئینها ارتباط تنگاتنگی با تلاشهای انجام شده در بررسی پروتئینهای سرم دارد.

در سال1937، "Tiselius" روشی برای جداسازی الکتروفورتیک پروتئینهای سرم ابداع کرد. انگیزه اصلی برای طراحی این روش، که بعدها به الکتروفورز منطقه ای " Zone Electrophoresis" مشهور شد، مشکلاتی بود که درحین بررسی پروتئینهای سرم وجود داشت. "Tiselius" برای اولین بار  فراکشن های آلفا ، بتا، و گاما را در سرم تشریح و نام گزاری کرد. وی به خاطر تحقیق بر روی الکتروفورز و آنالیز جذبی، بخصوص اکتشافاتی که ماهیت پیچیده ی پروتئینهای سرم را مشخص می کرد، جایزه ی نوبل شیمی را در سال 1948 از آن خود کرد.

نقطه ی عطف در توسعة الکتروفورز در دهه های 40 و 50 زمانی روی داد که علاوه بر الکتروفورز منطقه ای دو روش دیگر نیز ظهور کردند: ایزوالکتروفوکوسینگ ", IEFIsoelectrofocusing" و ایزوتاکوفورزیز " Isotachophoresis". بنابراین در آن زمان امکان انجام آنالیزهای جداسازی الکتروفورتیک سه گانه بر روی مخلوطهای پروتئینی یا بصورت جدا یا در ترکیب با همدیگر بوجود آمد.

اولین تجارب در جداسازی توسط الکتروفورز دوبعدی به کارهای Smithies  و Poulik در سال 1956 باز می گردد که با بکار بردنِ ترکیبی از الکتروفورز بر روی کاغذ و بر روی ژل نشاسته پروتئین های سرم را جداو تفکیک کردند.

پیشرفتهای بعدی در فناوری الکتروفورز، نظیر استفاده از پلی آکریل آمید و استفاده از شیبهای غلظتی پلی آکریل آمید، به سرعت در جداسازی های دو بعدی به کار گرفته شد. به خصوص استفاده از"IEF" در جداسازی دو بعدی این امر را امکان پذیر ساخت که جداسازی بُعد اول بر پایه خصوصیات بار الکتریکی پروتین ها صورت پذیرد. در سال 1970 الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید به همراه سدیم دو دسیل سولفات " Sodium Dodecylsulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis, SDS-PAGE" توسط "Laemmli" معرفی شد.  ترکیب "IEF"  با "SDS-PAGE" در بُعد دوم منجر به ابداع روشی گشت که پروتئین ها را بر پایه دوعامل متفاوت یعنی بار الکتریکی و جرم مولکولی از یکدیگر جدا می ساخت. این روش برای انواع متفاوتی از نمونه ها با خواص حل پذیری متفاوت انطباق یافت؛ بدین معنی که استفاده از اوره و دترجنت های غیریونی در "IEF"، امکان محلول سازی نمونه های متفاوت را فراهم نمود. بدین ترتیب تا سال 1975 یک سیستم الکتروفورز دوبعدی تکامل یافت که می توانست برای آنالیز مخلوط های پروتئینی بدست آمده از کلِ یک سلول یا بافت ها بکار گرفته شود. براساس این پیشرفتها "O’Farrell" درسال 1975 روش الکتروفورز دوبعدی را که برای جداسازی پروتئینهای "E.coli" بهینه شده بود، گزارش کرد. او در این روش از ایزوالکتروفوکوسینگ در ژلهای پلی آکریل آمید  استوانه ای که حاوی 8% اوره و 2% "NP40"  بود، در ترکیب با"SDS-PAGE" ناپیوسته ی"Laemmli" استفاده کرد.

ترکیب جداسازی بر پایه بارالکتریکی (نقطه ایزوالکتریک یاpI) وجداسازی براساس اندازه (جرم مولکولی نسبی یا Mr ) باعث می شود که پروتئین های نمونه در پهنای ژلِ دوبعدی توزیع شوند. این شگرد اساس پیشرفت و تکامل الکتروفورز دوبعدی را در 30 سال بعدی تشکیل داد به طوری که تا کنون هزاران مقاله با استفاده از آن انتشار یافته است.

3-   روشهای آماده سازی نمونه

قدم اول در آماده سازی نمونه, استخراج پروتئین ها از منبع مورد نظر است. ممکن است استخراج پروتئین ها مستقیما" توسط بافر محلول سازی "Solubilization buffer" صورت پذیرد. ممکن است این عمل توسط روش های متلاشی ساختن سلولها "Cell disruption" و بافتها انجام شود و سپس پروتئین های استخراج شده در بافر محلول سازی کاملا" حل شوند. برای استخراج کامل پروتئینهای داخل سلولی، سلول باید کاملا" متلاشی شود. انتخاب روش متلاشی سازی بستگی به این دارد که نمونه از چه منبع بیولوژیکی, از سلول, بافت جامد و یا از منابع دیگری, بدست آمده باشد. بعد از استخراج, این نمونه ها باید برای انجام الکتروفورز دوبعدی آماده شوند. منظور از آماده سازی نمونه, محلول ساختن حداکثر پروتئین های موجود و حفظ حلالیت آنها در حین روند الکتروفورز دو بعدی است.

هیچ روش منفردی را نمی توان بصورت عمومی برای آماده سازی نمونه هایی که توسط الکتروفورز دو بعدی مورد بررسی قرار می گیرند, معرفی کرد.  در واقع ماهیت متفاوت نمونه ها امکان بکار گیری روشی یکسان را در آماده ساختن آنها برای الکتروفورز دو بعدی منتفی می سازد. از طرفی دیگر، روش بکار گرفته شده در هر تجربه ای به هدف طراحی شده نیز بستگی دارد. برای مثال, ممکن است هدف از انجام الکتروفورز دوبعدی دستیابی به پروتئینهایی با ویژگی های خاص باشد یا ممکن است دستیابی به نقشه کامل از پروتینهای نمونه از اهمیت بیشتری برخوردار باشد, در هر یک از این موارد استراتژی های انتخابی کاملا" متفاوت خواهند بود. در بهینه ساختن استراتژی آماده سازی نمونه باید از نتایج موردنظر, انتظاری مشخص داشت؛ باید برای ما مشخص باشد که نشان دادن نمونه بطور کامل مهمتر است یا بدست آوردن یک الگوی تکرارپذیر.

اضافه تر کردن مراحل آماده سازی نمونه می تواند کیفیت نتیجه نهایی را بهتر کند,  اما این امر به قیمت از دست دادن گروهی از پروتئینها تمام می شود. به هرحال, این تناقص و نسبت معکوس بین کیفیت نمونه بهبود یافته و نمونه سازی کامل پروتئینها باید کاملا"درنظر گرفته شود.

در هر صورت, خطوط راهنمای کلی برای آماده سازی نمونه وجود دارد که با پی گیری آنها می توان قدمهای نخست را در این راه به درستی برداشت و سپس با تجربه بهترین نتیجه را بدست آورد

3-1 رهنمودهای کلی در آماده سازی نمونه برای الکتروفورز دو بعدی

روش بکار گرفته شده در آماده سازی نمونه باید علاوه بر کارآمد بودن, قابلیت تکرارپذیری نیز داشته باشد. این امر رمز انجام موفقیت آمیز الکتروفورز دوبعدی است. در روش بکار گرفته شده ممکن است از بافری ساده برای محلول سازی یا از مخلوطی پیچیده حاوی عوامل کائوتروپیک "Chaotropic reagents"، دترجنت ها "Detergents" و عوامل احیاء کننده استفاده شود. در هر حال بهینه کردن روش آماده سازی نمونه بصورت تجربی صورت می پذیرد و برای دستیابی به این مهم می توان برخی رهنمودهای کلی را در آماده سازی نمونه درنظرگرفت:

     به حداقل رساندن مراحل آماده سازی نمونه. افزایش در مراحل آماده سازی نمونه ممکن است کیفیت نتیجه نهایی را بهبود بخشد, اما این امر ممکن است با هزینه احتمالی از دست دادن پروتئینها همراه باشد .

     به حداقل رساندن تغییرات پروتئینی ناشی از عوامل داخلی و خارجی. چنین تغییراتی می توانند سبب ظهور نقاطی مصنوعی در نمایه ی ژل الکتروفورز دو بعدی شوند. برای مثال نمونه هایی که حاوی اوره هستند نباید حرارت داده شوند چون تخریب حرارتی اوره ایجاد ایزوسیانات می نماید. ایزوسیانات حاصل می تواند با کاربامیله کردن "Carbamilation" پروتئین ها سبب هتروژنی قابل ملاحظه ای در بار الکتریکی شود و ایجاد نقاط غیر واقعی در نمایه الکتروفورز دو بعدی نماید.  
علاوه بر این پروتئازهای موجود در نمونه ها با تخریب آنزیماتیک پروتئینها به سهولت ایجاد نقاط غیر واقعی می نمایند. به همین دلیل نمونه ها باید حدالامکان درکمترین حد ممکن دستکاری شوند و در تمام طول مدت کار خنک نگهداری شوند. معجون های وقفه دهنده ی پروتئازی "Protease inhibitors cocktails" را می توان به نمونه اضافه کرد، اما این نکته را باید درنظر گرفت که چنین موادی نیز ممکن است سبب هتروژنی در بار الکتریکی پروتئینها و در نتیجه ظهور نقاط غیر واقعی شوند.

• محلول ساختن همه ی انواع پروتئینها, از جمله پروتئینهای آبگریز به شکلی تکرارپذیر. برخی پروتئینها بطور طبیعی به صورت کمپلکسهایی در غشاء هستند. یا برخی ها در کمپلکسهایی با اسیدنوکلئیک پیدا می شوند. برخی دیگر ایجاد توده های "Aggregates" غیراختصاصی متفاوتی می کنند. روش محلول سازی باید طوری تمامی باندهای غیرکوالان در کمپلکسها و توده های پروتئینی را  تخریب کند که محلولی از پلی پپتیدهای منفرد ایجاد شود.
   در غیر این صورت, کمپلکسهای پروتئینی نقاط جدیدی را در نمایه دوبعدی ایجاد می نمایند که همزمان منجر به کاهش شدت نقاط مربوط به پلی پپتیدهای منفرد تشکیل دهنده اشان می شوند. کارآمد بودن بستگی به انتخاب روش محلول سازی دارد . انتخاب دترجنت ها و ترکیب بافر محلول سازی بسیار پر اهمیت است. اگر هریک از این مراحل بهینه نشوند، ممکن است جداسازی ناقص انجام شده و بهرحال اطلاعات پر اهمیتی از دست داده شوند.

• ممانعت از توده شدن پروتئینها در حین محلول سازی و در طی مراحل بعدی الکتروفورز و جلوگیری از رسوب کردن پروتئین ها و ازبین رفتن حلالیت آنها در حین ایزوالکتروفوکوسینگ.

• خارج ساختن اسیدهای نوکلئیک و دیگر مولکولهای تداخل کننده نظیر لیپیدها, پلی ساکاریدها, و نمکها که در ایزوالکتروفوکوسینگ اختلال ایجاد می نمایند.

• تمام موادی که می توانند ذراتی را تشکیل دهند باید با اولتراسانتریفوژ خارج کرد. قطعات جامد و لیپیدها باید از محلول خارج شوند چراکه می توانند منافذ ژل را مسدود کنند .

• حذف پروتئینهایی با فراوانی بالا که دیگر پروتئین های مورد نظر در نمونه را تحت پوشش خود قرار می دهند. مثلا" حذف آلبومین یا ایمونوگلوبولین ها از پلاسما در بررسی دیگر پروتئینهای موجود در پلاسما. این کار موجب دستیابی به پروتئینهای موردنظر درسطوح قابل اندازه گیری می گردد.

3-2-    انواع نمونه ها

روش های آماده سازی مطلوب برای تمونه های بدست آمده از منابع متفاوت اختلاف فاحشی با یکدیگر دارند. این امر به خاطر ماهیت و ساختار این منابع است. در این قسمت به انواع نمونه های مورد استفاده می پردازیم.

3-2-1- نمونه های محلول

نمونه های محلول و مایع نظیر سرم, پلاسما, ادرار, مایع نخاعی و عصاره های مایع سلولها و بافت ها را می توان اغلب با کمترین دستکاری توسط الکتروفورز دو بعدی بررسی کرد. نمونه هایی نظیر پلاسما و سرم که دارای غلظت پروتئینی نسبتا" زیادی هستند را می توان مستقیما" بعد از رقیق کردن با بافر محلول کننده ی مناسب توسط الکتروفورز دو بعدی آنالیز کرد. با این حال فراوانی بالای پروتئینهایی چون آلبومین و ایمونوگلوبین ها باعث مخدوش شدن بسیاری از اجزای اقلیت در نمایه ی الکتروفورز دو بعدی می گردد. با خارج کردن این پروتئینها از محلول می توان بر این مشکل غلبه کرد، اما همیشه احتمال خارج کردن غیر اختصاصی دیگر اجزای پروتئینی نیز وجود دارد.

ممکن است نمونه های محلول دارای غلظت های نسبتا" کم پروتئینی بوده و یا حاوی غلظت های بالا از نمک هایی باشند که قادر به اختلال درجداسازی پروتئین ها درحین "IEF" باشند. چنین نمونه هایی را می شود قبل از الکتروفورز دو بعدی با دیالیز یا کروماتوگرافی, نمکزدایی کرد, سپس این نمونه ها نیاز به تغلیظ شدن دارند که توسط روشهایی چون لیوفیلیزاسیون، دیالیز درمقابل پلی اتیلن گلایکول، یا رسوب دادن توسط اسید تری کلرواستیک "Trichloroacetic acid, TCA" با استن انجام پذیرد.

رسوب دادن توسط "استن-TCA" برای غیرفعال کردن پروتئازها, خارج ساختن محتویات تداخل کننده، و برای غنی ساختن پروتئینهای بسیار قلیایی، نظیر پروتئینهای ریبوزومی، در محلول لیز شده ی سلولی بسیار مفید است.

این فقط قسمتی از متن مقاله است . جهت دریافت کل متن مقاله ، لطفا آن را خریداری نمایید

تحقیق در مورد روح

اختصاصی از فی دوو تحقیق در مورد روح دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 تعداد صفحه20

بخشی از فهرست مطالب

روح

انسان ترکیبی از روح و جسم

روح حادث است

روح و نفس

روح پس از جدایی از بدن

سؤال قبر

انسان به وسیله جسم می جنبد و احساس می کند و با روح می اندیشد و علم، آگاهی، هوشیاری، دوستی، نفرت و اختیار و... را در پرتو شعاع روح می گیرد.
اصل جسم از خاک است و انسان موقعی که بمیرد، جسمش تجزیه شده و به همان عناصر اولیه ای که از آن تشکیل یافته است، تبدیل می گردد.
اگر انسان مشتی خاک زمین را بردارد و در آزمایشگاه تجزیه و تحلیل شیمای کند، می بیند که از تعدادی عناصر تشکیل شده است و اگر همین عملیات را بر قسمتی از جسم انسان اجرا کند، باز هم همان عناصر را در آن می بیند.
شیمیدانان تعداد عناصر جسم انسان را بر شمرده و گفته اند: تعداد عنصر کربن موجود در آن برای 9 هزار قلم سرب کفایت می کند و مقدار فسفریا کربن آن به اندازه ای است که 2 هزار سرچوب کبریت را می توان ساخت و عناصر دیگر از قبیل: آهن، پتاسی، مس، منیزیم، شکر، نمک، گوگرد و... در آن وجود دارد و همگی از جمله عناصر سازنده ی خاک زمین نیز هستند.
اما در باره ی روح باید عرض کنم که همیشه بین دانشمندان و فیلسوفان مناقشه و جدل روی داده است و هیچ کدام تاکنون به نتیجه ی قاطع و روشنی در باره آن نرسیده اند.
اما قرآن کریم، به این سؤال پاسخ می دهد که می توان آن را به عنوان یکی از معجزاتش به شمار آورد.
(یسألونَکَ عن الروح قل الرُّوحُ من اَمرِ ربئ و ما اُتیتم من العلم الا قلیلاً)_(اسراء:85)
"از تو در باره ی روح می پرسند. بگو روح چیزی است که تنها پروردگارم از آن آگاه است چرا که جز دانش اندکی به شما داده نشده است".
روح از جمله خلقت اسرار آمیز خداوندی است و هیچ کس را به کنه آن راه نیست و جز خداوند، کسی از حقیقت آن اطلاعی ندارد. علم و دانش انسان با توجه به گستره ی کل هستی و علم لایتناهی خداوند، بسیار اندک و محدود است و حتی وسایل کسب چنین علم را هم ندارد. انسان هنوز به راز و حقیقت ماده و محیط مادی پیرامون خود پی نبرده است، پس چگونه می تواند به ساختمان و ماهیت روح که فراتر از ساختمان و ماهیت جهان و غیبی از غیوب الهی است، پی ببرد؟
تنها خبری که ما می توانیم در باره ی روح به دست آوریم، این است که بدانیم: روح در تمام جسم حضور دارد. به او زندگی، تحرک، ادراک، هوش، زکاوت، تفکر، دانش، اراده، اختیار، محبت، کینه و... می بخشد و هرگاه از جسم خارج شود دوباره به همان ماده ی جامد خاموش و مرده، مانند سایر مواد تبدیل می گردد.
بنا بر این روح تنها امتیاز و نشانه برتری انسان در این جهان است و انسان به وسیله روحی که تاز میدان شد و خداوند فرشتگان را وادار کرد تا در برابرش تعظیم کنند و آنچه در آسمان و زمین است به تسخیر او در آورد و او را سرور همه ی موجودات و جانشین خود در زمین قرار داد.
(و اِذْ قالَ رَبّکَ للملائِکةِ اِنّی خالقٌ بَشَراً مَن صلصالٍ من حَمأٍ مسنون فاذا سویتُهُ و نَفَخْتُ فیهِ من روحی فقعوا لَهُ ساجدین)_ (حجر:28-29)
"(ای پیامبر بیان کن) آن زمان را که پروردگارت به فرشتگان گفت: من از گل خشکیده فراهم آمده از گل سیاه شده ی گندیده ای انسانی را می آفرینم. پس آنگاه که او را آراسته و پیراسته کردم و از روح متعلق به خود در او دمیدم. در برابرش به سجده افتید".

تحقیق در مورد روش تیتراسیون آمپر سنجیu 504500

اختصاصی از فی دوو تحقیق در مورد روش تیتراسیون آمپر سنجیu 504500 دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 تعداد صفحه18

• گفتگوی عمومی

مهارت و دقت لازم، در تیتراسیون آمپرسنجی از روشهای کالوریمتری است. رسوبات کلر که بیش از 2mg/L است، با استفاده از نمونه های کوچکتر و یا با استفاده از رقیق سازی بوسیله آبی که نه کلر رسوبی دارد ونه ترکیبات کلر دار، به بهترین شکل ، اندازه گیری می شود. این روش می تواند برای تعیین کل کلر به کار رود و همچنین بین کلر ترکیبی و آزاد، در این رومش تفاوت وجود دارد. جداسازی بیشتر، برای اجزای مونوکلروآمین و دی کلروآمین با کنترل کردن غلظت KI و PH قابل کنترل است.

          a . نکته: روش آمپرسنجی اقتباسی است خاص از اصول قطبش سنجی ( پولاروگرافیک: وابسته به اندازه گیری شدت جریان های الکتریسیته در یک محلول ) . کلر آزاد در PH ای بین 6.5 و 7.5 تیتر می شود، بازه ای که در آن کلر ترکیبی به آهستگی واکنش می دهد. در عوض، کلرترکیبی، در حضور مقدار مناسبی KI در بازه PH بین 3.5 تا 4.5 تیتر می شود. وقتی که کلر آزاد تعیین مقدار شد، PH نباید از 7.5 بیشتر شود زیرا پیشرفت واکنش در مقدار PH بالاتر کند می شود. همچنین PH نباید کمتر از 6.5 باشد زیرا در مقادیر پایین تر PH ، کار ترکیبی ممکن است در غیاب ید وارد واکنش شود. بعد از تعیین مقدار کلر ترکیبی ، PH نباید کمتر از 3.5  شود ، زیرا که در PH های پایین تر عوامل مزاحم دخالت می کنند. همچنین PH نباید بیشتر از 4.5  باشد، زیرا که واکنش یدی در مقادیر بالاتر PH، قابل اندازه گیری نیست. مونو کلرو آمین نسبت به دی کلرو آمین تمایل بیشتری دارد تا با ید واکنش دهد. که این امر ، تمایز بیشتر این دو ماده را فراهم کرده. با افزودن مقدار کمی KI ، در بازه PH خنثی ، می توان مقدار مونو کلرو آمین را تخمین زد. پایین آوردن میزان PH تا بازه اسیدی و افزایش غلظتKI امکان تعیین دی کلرو آمین را به طور مجزا فراهم می کند. کلرو آمین های آلی هم بسته به فعالیت کلر آن ها در ترکیب آلی، همچون کلر آزاد، مونو کلرو آمین یا دی کلرو آمین قابل تعیین است.

اکسید فیل آرسین حتی در محلول رقیق هم پایدار است و هر مول آن با دو کلی والان هالوژن وارد واکنش می شود. یک سل آمپر سنجی خاص برای آشکار سازی نقطه پایان تیتراسیون کلر این اکسید فنیل آرسین رسوبی به کار می رود. سلول شامل دو الکترود است. یکی الکترود مرجع خنثی ( قطبش ناپذیر) که در محلول نمکی غوطه ور شده و دیگری الکترود کاملا قطبش پذیر فلز نجیب که در تماس با هر دو محلول نمکی و نمونه تیتر شونده است. در برخی کاربردها، انتخاب پذیری، افزودن 200 میلی ولت به الکترود پلوتونیم در مقابل نقره – نقره کلراید بهبود می یابد. یک دیدگاه دیگر، تعیین نقطه پایانی است که در آن از الکترود های دوگانه پلوتونیم و سل جیوه استفاده می شود. به همراه یک تقسیم کننده ولتاژ به منظور تحت تاثیر قرار دادن پتانسیل در بین الکترود ها و همچنین یک میکرو آمپر متر نیز به کار می رود. اگر کلری در نمونه باقی نمانده باشد، عددی که میکرو آمپر متر می خواند به طور نسبی کم است. زیرا که سلول قطبیده شده هر چه میزان رسوب در نمونه بیشتر باشد، عددی که میکرو آمپر متر می خواند بیشتر است. وسیله اندازه گیری به تنهایی به عنوان آشکار ساز نقطه صفر عمل می کند. به عبارت دیگر ، چیزی که وسیله اندازه گیری به طور واقعی، می خواند، مهم نیست. بلکه فراتر از آن عدد نسبی که در پیشرفت تیتراسیون می خواند مهم است. افزایش تدریجی اکسید فنیل آرسین، بدلیل کاهش مقدار کلر، باعث می شود که سل بیشتر و بیشتر قطبی شود. وقتی که با اضافه کردن اکسید فنیل آرسین و دیگر تغییری در عددی که آمپر سنج نشان می دهد، رخ ندهد، نقطه پایانی مشخص می شود.

b . عوامل مزاحم : امکان تعیین دقیق مقدار کلر آزاد در حضور نیتروژن تری کلرید NCL3 یا دی اکسید کلر وجود ندارد. زیرا کهاین مواد به صورت جزئی مثل کلر آزاد تیتر می شوند. در صورت حضور NCL3 ،  این ماده هم مانند کلز آزاد و هم مانند دی کلرو آمین بطور جزئی تیتر می شود و خطای مثبتی برای هر دو جزء با سرعت %/min 5.1 ایجاد می کند. همچنین ممکن است برخی کلرو آمین های آلی هم در هر مرحله تیتر شوند. مونو کلرو آمین در کسر کلر آزاد دخالت می کندو دی کلرو آمین می تواند عامل مزاحم در کسر مونو کلرو آمین باشد، مخصوصا در دماهای بالا وزمان های طولانی تیتراسیون. هالوژن های آزاد به جز کلر، مثل کلر آزاد تیتر می شوند. کلر ترکیبی با یون های ید واکنش می دهد تا تولید ید کند. تیتراسیون کلرترکیبی احتیاج به افزودن KI دارد و وقتی که تیتراسیون برای کلر آزاد بعد از تیتراسیون کلر ترکیبی انجام می شود، ممکن است نتایج نادرست باشند. مگر اینکه سل اندازه گیری با آب مقطر به طور کامل بین تیتراسیون ها ، تست شود داده شود.